Trypsínový prášok CAS 9002-07-7

Shaanxi BLOOM Tech Co., Ltd. je jedným z najskúsenejších výrobcov a dodávateľov trypsínového prášku cas 9002-07-7 v Číne. Vitajte vo veľkoobchodnom veľkoobchodnom vysokokvalitnom trypsínovom prášku cas 9002-07-7 na predaj tu z našej továrne. Dobré služby a rozumná cena sú k dispozícii.

Trypsínový prášokje typ proteázy, EC 3.4.4.4, Molekulárny vzorec C35H47N7O10, CAS 9002-07-7, Je to serínová proteáza extrahovaná z pankreasu kráv, oviec a ošípaných. U stavovcov funguje ako tráviaci enzým. V pankrease sa syntetizuje a vylučuje prekurzor trypsínu, trypsinogén, ako súčasť pankreatickej šťavy. Je obmedzený enterokinázou alebo trypsínom, aby sa rozložil na aktivovaný trypsín, čo je endopeptidáza, ktorá môže štiepiť karboxylovú stranu lyzínových a arginínových zvyškov v polypeptidových reťazcoch. Funguje nielen ako tráviaci enzým, ale obmedzuje aj rozklad prekurzorov iných enzýmov, ako je chymotrypsín, karboxypeptidáza a fosfatidylcholín, čím ich aktivuje. Je to najšpecifickejšia proteáza a nenahraditeľný nástroj pri určovaní usporiadania aminokyselín v proteínoch.
Typ proteázy, čo je serínová proteáza extrahovaná z pankreasu kráv, oviec a ošípaných a funguje ako tráviaci enzým u stavovcov. Prekurzor trypsínu, trypsinogén, sa syntetizuje a vylučuje ako zložky pankreatickej šťavy v pankrease a rozkladá sa na aktívny trypsín pod obmedzením enterokinázy alebo trypsínu. Je to endopeptidáza, ktorá môže štiepiť karboxylovú stranu lyzínových a arginínových zvyškov v polypeptidových reťazcoch. Funguje nielen ako tráviaci enzým, ale obmedzuje aj rozklad prekurzorov, akými sú chymotrypsín, karboxypeptidáza, fosfolipáza atď. Je to najšpecifickejšia proteáza a nenahraditeľný nástroj na určenie usporiadania proteínových aminokyselín.

Trypsínový prášokje lyofilizovaný-prípravok získaný extrakciou a čistením kryštálov z pankreasu kráv, ošípaných a oviec. Ľahko rozpustný vo vode, nerozpustný v organických rozpúšťadlách, ako je chloroform, etanol a éter. Pri pH 1,8 sa krátkodobý-var takmer neinaktivuje; Zahrievanie v alkalickom roztoku spôsobuje denaturáciu a zrážanie, zatiaľ čo Ca2+má ochranné a aktivačné účinky. Izoelektrický bod trypsínu je pH 10,1.

 

Hovädzí trypsín pôvodne pozostával z 229 aminokyselín obsahujúcich 6 párov disulfidových väzieb a bola objasnená jeho aminokyselinová sekvencia a kryštálová štruktúra. Pod vlastnou katalýzou enterokinázovej aktivity sa hydrolyzuje peptidová väzba medzi N-koncovými lyzínovými a izoleucínovými zvyškami zymogénu, pričom sa uvoľní valín{4}}tiantiantiantian-lyzín-6-peptid a generuje sa aktívny trypsín. Hovädzí trypsín má 223 aminokyselinových zvyškov a molekulovú hmotnosť 23 800. Serínový zvyšok v aktívnom mieste je esenciálna serínová proteáza.

 

Chemická štruktúra prasačieho trypsínu je veľmi podobná štruktúre bovinného trypsínu. V sekvencii aminokyselinových zvyškov je iba 41 aminokyselinových zvyškov odlišných, ale molekulárna konfigurácia je výrazne odlišná. Koeficient usadzovania S20W je 2,77S, pI=10.8. Tepelná stabilita je stabilnejšia ako bovinný trypsín a ochranný účinok Ca2+na enzým nie je taký významný ako u hovädzieho dobytka a oviec. Neexistuje žiadne centrálne miesto na chelatáciu Ca2+. Existuje 6 párov disulfidových väzieb a prerušenie 1-2 väzieb nepoškodí celú štruktúru molekuly enzýmu a ochráni jej aktivitu. Aktivita enzýmu zodpovedá 72 % hovädzieho dobytka a 61 % oviec.

Ovčí trypsín je podobný ako u hovädzieho dobytka a ošípaných, ale jeho aktivita je o niečo vyššia ako u hovädzieho dobytka a ošípaných.
Špecifický účinok trypsínu zahŕňa peptidové väzby zložené z alkalických aminokyselín arginínových a lyzínových karboxylových skupín. Enzýmy samotné sú ľahko autolytické, premieňajú sa z - trypsínu na - trypsín, ktorý sa ďalej rozkladá na enzýmy podobné trypsínu a dokonca aj na fragmenty. Ich aktivita postupne klesá a stráca sa.

 

Okrem toho, že je prítomný v stavovcoch, existuje aj v širokej škále organizmov, ako sú priadky morušové, morské vozy, barnacles a aktinomycéty. Okrem toho proteázy, ako je trombín, fibrinolytický enzým a vazopresín, ktoré súvisia s koaguláciou krvi a zápalom u vyšších živočíchov, úzko súvisia s trypsínom z hľadiska chemickej štruktúry a špecifickosti. Možno uvažovať, že tieto enzýmy sa vyvinuli zo spoločného predchodcu enzýmu. Trypsín a elastáza majú tiež blízky vzťah z hľadiska štruktúry a katalytického mechanizmu, ale ich špecifickosť je úplne odlišná.

 

Trypsin is a proteolytic enzyme extracted from the pancreas of cows, sheep, or pigs. According to Chinese drug standards, the potency of each 1mg should not be less than 2500 units calculated based on the dry product. A peptide endonuclease extracted from the pancreas of cows, sheep, and pigs, which breaks only the peptide bonds formed by the carboxyl groups of lysine or arginine. White or beige crystalline powder. Soluble in water, insoluble in ethanol, glycerol, chloroform, and ether. Molecular weight 24000, pI 10.5, The optimal pH value is around 7.8-8.5. PH>9.0 nevratná inaktivácia. Ca2+má stabilizačný účinok na aktivitu enzýmov; Ióny ťažkých kovov, organické zlúčeniny fosforu DFP, prírodné inhibítory trypsínu silne inhibujú jeho aktivitu. Klinicky sa používa na proti-zápalové a proti{5}}zápalové účely a priemyselne sa používa pri výrobe kože, spracovaní surového hodvábu, spracovaní potravín atď.

Spôsob prípravytrypsínový prášok:

Fyzikálne a chemické vlastnostitrypsínový prášok:

Trypsín je lyofilizovaný-prípravok vyrobený z kryštálov extrahovaných z pankreasu hovädzieho dobytka, ošípaných a oviec a purifikovaný. Ľahko rozpustný vo vode, nerozpustný v chloroforme, etanole, éteri a iných organických rozpúšťadlách. Pri pH 1,8 sa krátkym varom takmer neinaktivuje; Pri zahrievaní v alkalickom roztoku sa denaturácia vyzráža, Ca2+má ochranný a aktivačný účinok a izoelektrický bod trypsínu je pH 10,1.
Hovädzí trypsín sa skladá z 229 aminokyselín a obsahuje 6 párov disulfidových väzieb. Jeho aminokyselinová sekvencia a kryštálová štruktúra boli objasnené. Pod aktívnou autokatalýzou enterokinázy sa hydrolyzuje peptidová väzba medzi N-terminálnymi lyzínovými a izoleucínovými zvyškami zymogénu, čím sa uvoľní Val - deň - deň - deň - deň - deň - vyskúšajte lyzín a vzniká aktívny lyzín 6 Hovädzí trypsín má 223 aminokyselinových zvyškov s molekulovou hmotnosťou 23800. Serínové zvyšky v aktívnom mieste sú nepostrádateľný serín.

Chemická štruktúra prasačieho trypsínu je veľmi podobná štruktúre bovinného trypsínu. V sekvencii aminokyselinových zvyškov je iba 41 aminokyselinových zvyškov odlišných, ale molekulárna konfigurácia je veľmi odlišná. Sedimentačný koeficient S20W je 2,77S, pI=10.8 a tepelná stabilita je stabilnejšia ako u bovinného trypsínu. Ochranný účinok Ca2+na enzým nie je taký zrejmý ako u hovädzieho dobytka a oviec a neexistuje žiadna centrálna časť chelatujúceho Ca2+. Existuje 6 párov disulfidových väzieb a 1~2 väzby narušené, čo nezničí celú štruktúru molekuly enzýmu a neochráni aktivitu enzýmu. Aktivita enzýmu zodpovedá 72 % hovädzieho dobytka a 61 % oviec. Ovčí trypsín je podobný ako u hovädzieho dobytka a ošípaných, ale jeho aktivita je o niečo vyššia ako u hovädzieho dobytka a ošípaných.

Trypsín špecificky pôsobí na peptidové väzby zložené zo základných aminokyselín arginínu a lyzínkarboxylu. Samotný enzým sa ľahko autolyzuje - Trypsín sa premieňa na - Trypsín sa ďalej rozkladá na tryptázu a dokonca aj fragmenty a jeho aktivita sa tiež postupne znižuje a stráca.

Okrem stavovcov sa vyskytuje aj v širokom spektre organizmov, ako sú priadka morušová, marihuana, raky a aktinomycéty. Okrem toho, trombín, fibrinolytický enzým, vazodilatátor a ďalšie proteázy súvisiace s koaguláciou krvi a zápalom vyšších živočíchov sú úzko spojené s trypsínom z hľadiska chemickej štruktúry a špecifickosti. Možno uvažovať, že tieto enzýmy sa v procese evolúcie odlišujú od enzýmov spoločných predkov. Chymotrypsín a elastáza sú tiež úzko príbuzné štruktúrou a katalytickým mechanizmom, ale ich špecifickosť je úplne odlišná.

Trypsin is a proteolytic enzyme extracted from the pancreas of cattle, sheep or pigs. The Chinese drug standard stipulates that the potency of each 1mg of dried product shall not be less than 2500 units. An endopeptidase extracted from the pancreas of cattle, sheep and pigs, which only breaks the peptide bond formed by the carboxyl group of lysine or arginine. White or beige crystalline powder. Soluble in water, insoluble in ethanol, glycerin, chloroform and ether. The molecular weight is 24000, pI 10.5, and the optimum pH value is about 7.8~8.5. Irreversible inactivation at pH>9,0. Ca2+môže stabilizovať aktivitu enzýmov; Ióny ťažkých kovov, organofosforové zlúčeniny, DFP a prírodné inhibítory trypsínu silne inhibujú jeho aktivitu. Používa sa na protizápalové-zápaly a detumescenciu na klinikách a pri výrobe kože, pri spracovaní surového hodvábu a pri spracovaní potravín v priemysle.

Populárne Tagy: trypsínový prášok cas 9002-07-7, dodávatelia, výrobcovia, továreň, veľkoobchod, kúpiť, cena, hromadne, na predaj